Блог

Переваривание белков в кишечнике биохимия


- в кишечнике - Биохимия

Покинув желудок, пища подвергается действию панкреатического сока, кишечного сока и желчи.

Сок поджелудочной железы содержит проферменты – трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазы, проэластазу. Проферменты в просвете кишечника активируются, соответственно, до трипсина, химотрипсина, карбоксипептидаз и эластазы способом ограниченного протеолиза. Указанные ферменты осуществляют основную работу по перевариванию белков.

В кишечном соке активны ферменты щеточной каймы – дипептидазы и аминопептидазы. Они заканчивают переваривание белков.

Трипсин, химотрипсин, эластаза являются эндопептидазами. Карбоксипептидазы и аминопептидазы – экзопептидазы.

Регуляция кишечного пищеварения

В кишечнике под влиянием соляной кислоты, поступающей из желудка в составе пищевого комка, начинается секреция гормона секретина, который с током крови достигает поджелудочной железы и стимулирует выделение жидкой части панкреатического сока, богатого карбонат-ионами (HCO3). В результате рН химуса в тонкой кишке повышается до 7,2-7,5 или, при усиленной секреции, до 8,5.

Благодаря работе желудочных ферментов в химусе имеется некоторое количество аминокислот, вызывающих освобождение холецистокинина-панкреозимина. Он стимулирует секрецию другой, богатой проферментами, части поджелудочного сока, и секрецию желчи.

Нейтрализация кислого химуса в двенадцатиперстной кишке происходит также при участии желчи. Формирование желчи (холерез) идет непрерывно, не прекращаясь даже при голодании.

Трипсин

Синтезируемый поджелудочной железой трипсиноген в двенадцатиперстной кишке подвергается частичному протеолизу под действием фермента энтеропептидазы, секретируемой клетками кишечного эпителия. От профермента отделяется гексапептид (Вал-Асп-Асп-Асп-Асп-Лиз), что приводит к формированию активного центра трипсина.

Трипсин специфичен к пептидным связям, образованным с участием карбоксильных групп лизина и аргинина, может осуществлять аутокатализ, т.е. превращение последующих молекул трипсиногена в трипсин, также он активирует остальные протеолитические ферменты панкреатического сока – химотрипсиноген, проэластазу, прокарбоксипептидазу.

Параллельно трипсин участвует в переваривании пищевых липидов, активируя фермент переваривания фосфолипидов – фосфолипазу А2, и колипазу панкреатической липазы, отвечающей за гидролиз триацилглицеролов.

В таких продуктах, как бобовые (соя, горох, фасоль) содержится пептид – ингибитор трипсина, снижающий переваривание белков этих продуктов в сыром, термически необработанном, виде.

Схема активации трипсина
Схема активации химотрипсина

Химотрипсин

Образуется из химотрипсиногена при участии трипсина, который расщепляет пептидную связь между аргинином-15 и изолейцином-16 с образованием уже активных промежуточных форм  π-химотрипсина и δ-химотрипсина, которые аутолизисом удаляют два дипептида из собственных цепей. Три образованных фрагмента удерживаются друг с другом посредством дисульфидных связей, формируя стабильный α-химотрипсин.

Фермент специфичен к пептидным связям, образованных с участием карбоксильных групп ароматических аминокислот – фенилаланина, тирозина и триптофана.

Эластаза

Активируется в просвете кишечника трипсином из проэластазы. Гидролизует связи, образованные карбоксильными группами малых аминокислот – аланина, пролина, глицина.

Карбоксипептидазы

Карбоксипептидазы являются экзопептидазами, они гидролизуют пептидные связи с С-конца пептидной цепи. Различают два типа карбоксипептидаз – карбоксипептидазы А и карбоксипептидазы В. Карбоксипептидазы А отщепляют с С-конца остатки алифатических и ароматических аминокислот, карбоксипептидазы В – остатки основных аминокислот – лизина и аргинина.

Аминопептидазы

Являясь экзопептидазами, аминопептидазы отщепляют N-концевые аминокислоты. Представителями аминопептидаз являются аланин-аминопептидаза и лейцин-аминопептидаза, обладающие широкой специфичностью. Например, лейцин-аминопептидаза отщепляет с N-конца белка не только лейцин, но и ароматические аминокислоты и гистидин.

Дипептидазы

Дипептидазы гидролизуют дипептиды, в изобилии образующиеся в кишечнике при работе других ферментов.

Лизосомы энтероцитов

Малое количество дипептидов и пептидов пиноцитозом попадают в энтероциты и здесь гидролизуются лизосомальными протеазами.

При заболеваниях ЖКТ и нарушении переваривания, при недостаточности соляной кислоты, при желудочном или кишечном кровотечении, при высокобелковой диете часть пептидов, не успевая расщепиться, достигает толстого кишечника и потребляется живущими там микроорганизмами – развивается  гниение белков в кишечнике.

Переваривание белков в желудке и тонком кишечнике

Организму необходимы белки, и особенно содержащиеся в них незаменимые аминокислоты. Рекомендуемая суточная доза для здорового взрослого человека составляет 0,85 г / кг массы тела, поэтому для человека с массой тела 70 кг - около 60 г, но часто в типичной западной диете потребление превышает 100 г / день.
Помимо пищевых белков, организм также переваривает 50-100 г эндогенных белков, которые выделяются или теряются в просвете желудочно-кишечного тракта, в результате чего:

  • слюна;
  • желудочный сок;
  • ферментов поджелудочной железы и других секретов;
  • отслаивающихся кишечных клеток;
  • белков, которые попадают в просвет кишечника из кровотока.
Рис. 1 - Тонкий кишечник

Эта смесь эффективно переваривается и всасывается в двенадцатиперстной кишке, первой и самой короткой части тонкой кишки, с ежедневной потерей с фекалиями около 1,6 г азота, что эквивалентно 10 г белка. . Большая часть потерянного азота используется микрофлорой толстой кишки для своего роста и, таким образом, обнаруживается в фекалиях как часть бактериальной массы.

СОДЕРЖАНИЕ

Пищеварительные ферменты

Расщепление белков происходит в результате гидролиза пептидных связей, которые связывают отдельные аминокислоты в полипептидной цепи.Эти реакции катализируются ферментами, называемыми протеазами .
Кишечные протеазы, специфичные для боковой цепи аминокислоты, представляют собой гидролазы, которые можно разделить на два класса:

  • эндопептидаз, которые гидролизуют пептидные связи в полипептидной цепи и продуцируются желудком и экзокринной железой;
  • экзопептидаз, которые можно разделить на две группы:

карбоксипептидаза, которая удаляет аминокислоты с С-конца и продуцируется экзокринной поджелудочной железой;
аминопептидазы, которые действуют на N-конце и продуцируются энтероцитами.

Рис. 2 - Зимогены желудка и поджелудочной железы

Эти ферменты синтезируются и секретируются в неактивной форме, называемой зимогенами или проферментами .
Внутри клетки зимогены хранятся внутри мембранных гранул, называемых гранулами зимогена. Когда клетка стимулируется специфическим сигналом, мембрана гранул сливается с плазматической мембраной, и зимогены высвобождаются путем экзоцитоза.
Эти протеазы синтезируются в неактивной форме, чтобы избежать того, чтобы перед секрецией они переваривали себя и / или тканевые белки.Происходит то, что активный центр фермента «замаскирован», и только после активации белок может воздействовать на субстрат. Активация является результатом катализируемого определенным ферментом расщепления одной или нескольких конкретных пептидных связей с высвобождением одного или нескольких сегментов полипептидной цепи. Это позволяет молекуле принимать трехмерную конформацию, в которой активный центр свободен и правильно настроен.
Даже их накопление в гранулах является защитной системой: оно изолирует их от других молекул, присутствующих в клетке.
Большинство белков в своей нативной конформации устойчивы к действию протеаз. Это следствие их вторичной и третичной или нативной структуры, которая маскирует многие связи для действия ферментов. Эти структуры стабилизируются ковалентными связями, такими как дисульфидные мостики между остатками цистеина, и нековалентными силами, такими как ионные взаимодействия, водородные связи и силы Ван-дер-Ваальса.
Поэтому для адекватного переваривания белков важно, чтобы пептидные связи были как можно более доступными для действия протеаз кишечника.Это достигается вне тела за счет приготовления пищи и внутри организма за счет кислой среды в желудке.

Роль приготовления и пережевывания пищи

Приготовление пищи, если оно не является чрезмерным, способствует перевариванию белков.
Каким образом?
Как и все молекулы, белки не неподвижны, а вибрируют. С повышением температуры белки колеблются с большей амплитудой, вплоть до разрушения нековалентных связей, которые способствуют сохранению нативной структуры.Следовательно, происходит конформационное изменение белка, то есть молекула денатурируется. Это может сделать внутренние пептидные связи более доступными для действия пищеварительных ферментов.
Даже пережевывание и инсаливация пищи гомогенизируют и увлажняют твердые компоненты самой пищи, облегчая пищеварение в желудке и тонком кишечнике.

Этапы переваривания белков

В переваривании белков участвуют две стадии: первая происходит в желудке, а вторая - в двенадцатиперстной кишке, первой части тонкой кишки.

Желудок и переваривание белков

Переваривание белка начинается в желудке, и это «подготовительный этап» по сравнению с событиями, происходящими в двенадцатиперстной кишке.
Присутствие пищи в желудке стимулирует G-клетки слизистой оболочки антрального отдела желудка и проксимального отдела двенадцатиперстной кишки для выработки и высвобождения гормона гастрина в кровоток. Гормон стимулирует париетальные клетки соответствующих желез желудка, локализованные в основном в нижней части органа, для производства и секреции соляной кислоты в желудок (париетальные клетки также производят внутренний фактор, белок, который связывает витамин B 12 , предотвращая его разрушение и поглощение).
В соответствующих желудочных железах вы также нашли:

  • клеток слизистой шеи, продуцирующих слизь;
  • главных клеток, выделяющих пепсиногена .

Все эти вещества вместе с другими, такими как ионы калия и желудочная липаза, присутствуют в желудочном соке, pH которого находится в диапазоне от 1 до 2,5.
Благодаря низкому pH желудочный сок обладает антисептическим действием, убивая большинство бактерий и других чужеродных клеток, а также денатурирующий эффект, поскольку он разрушает нековалентные связи, которые поддерживают естественную структуру белков.Этот денатурирующий эффект облегчает доступ кишечной протеазы к пептидным связям, как нагрев во время приготовления. Некоторые белки, богатые дисульфидными связями, такие как кератины, устойчивы к денатурации из-за низкого pH и, следовательно, трудно перевариваются. Напротив, большинство глобулярных белков почти полностью гидролизуются до составляющих аминокислот.
Наконец, низкий pH желудочного сока активирует пепсиноген, зимоген, до пепсина , первого фермента, участвующего в переваривании белка.

Расщепление белков и пепсин

Существуют различные изоферменты пепсиногена, такие как тип I, синтезируемый клетками тела и дна желудка, и тип II, который продуцируется во всех областях органа. Все изоферменты превращаются в активный фермент. Активация происходит посредством автокатализа при значениях pH ниже 5 посредством внутримолекулярного процесса, заключающегося в гидролизе конкретной пептидной связи и высвобождении небольшого пептида с N-концевого конца профермента.Этот пептид остается связанным с ферментом и продолжает действовать как ингибитор до тех пор, пока pH не упадет ниже 2 или пока он не подвергнется дальнейшему разложению самим пепсином. Итак, как только образуется некоторое количество пепсина, это быстро активирует другие молекулы пепсиногена.
Пепсин, эндопептидаза с оптимальным pH активности 1,6, гидролизует 10-20% белков в пище. Многие пищеварительные ферменты способны действовать на широкий спектр субстратов, и пепсин не является исключением, катализируя расщепление пептидных связей, прилегающих к аминокислотным остаткам, таким как лейцин и фенилаланин, тирозин и триптофан (ароматические аминокислоты).Производится смесь пептидов большого размера и нескольких свободных аминокислот.
Действие пепсина важно не столько из-за его непосредственного вклада в переваривание белков, которое является умеренным, сколько для высвобождения пептидов и аминокислот, которые на уровне двенадцатиперстной кишки стимулируют секрецию холецистокинина и, следовательно, дуоденальную / панкреатическую фазу переваривание белков (см. ниже).
Следует отметить, что действие пепсина на коллаген, семейство белков, которые обертывают и удерживают вместе мышечные клетки, облегчает доступ протеазы поджелудочной железы к белкам пищи.

Двенадцатиперстная кишка и переваривание белков

Когда содержимое желудка переходит в двенадцатиперстную кишку, его кислотность стимулирует S-клетки, локализованные в слизистой оболочке двенадцатиперстной кишки и в проксимальной части тощей кишки (следующая часть тонкой кишки), для производства и высвобождения гормона секретина в кишечник. кровоток. Гормон вызывает секрецию щелочного сока поджелудочной железы, богатого ионами бикарбоната, но бедного ферментами, который проходит в двенадцатиперстную кишку через проток поджелудочной железы.В двенадцатиперстной кишке он нейтрализует соляную кислоту, вырабатываемую желудком, повышая pH примерно до 7 (нейтральный уровень). Секретин также стимулирует секрецию желчи и снижает выброс гастрина.
Присутствие аминокислот в двенадцатиперстной кишке стимулирует, как упомянуто выше, эндокринные клетки двенадцатиперстной кишки и тощей кишки производить и высвобождать холецистокинин (CKK) в кровоток. Гормон, помимо других функций, стимулирует экзокринную поджелудочную железу выделять сок, богатый ферментами (представленными в виде зимогенов), то есть:

  • трипсиноген, химотрипсиноген и проэластаза, эндопептидазы с другой субстратной специфичностью по сравнению с пепсином, но также и среди них;
  • прокарбоксипептидазы A и B, экзопептидазы, которые удаляют аминокислоты с C-концевого конца пептидов.

Следовательно, в двенадцатиперстной кишке существует нейтральная среда, богатая ферментами, способными продолжать, , после активации , переваривание белков. Более того, поскольку протеазы имеют различную субстратную специфичность, каждый пептид, продуцируемый одним ферментом, может быть субстратом другого фермента.
В соке поджелудочной железы также присутствуют амилаза, липаза и нуклеаза.

Активация зимогенов поджелудочной железы

Первым и главным этапом их активации является превращение трипсиногена в трипсин под действием энтеропептидазы (также называемой энтерокиназой), эндопептидазы, продуцируемой клетками двенадцатиперстной кишки после стимуляции холецистокинином.Энтеропептидаза катализирует расщепление специфической пептидной связи между остатком лизина и остатком изолейцина трипсиногена с высвобождением гексапептида. Это вызывает конформационную перестройку активирующего его белка, то есть образуется трипсин.
Фермент расщепляет пептидные связи, прилегающие к остаткам лизина и аргинина белка, чтобы переварить; кроме того, он может активировать химотрипсиноген, проэластазу и прокарбоксипептидазу A и B, а также другие молекулы трипсиногена, такие как пепсин (автокатализ).

Рис. 3 - Активация зимогенов поджелудочной железы

Следовательно, способность двенадцатиперстной кишки переваривать белки возрастает по мере активации зимогенов поджелудочной железы, и все это запускается небольшим количеством энтеропептидазы.

  • Активация химотрипсиногена в химотрипсин происходит посредством различных стадий, в которых принимают участие трипсин и сам активированный химотрипсин.
    На первом этапе трипсин катализирует расщепление определенной пептидной связи, что вызывает активацию химотрипсиногена до π-химотрипсина, который полностью активен.Затем сам π-химотрипсин катализирует высвобождение двух дипептидов с образованием δ-химотрипсина, более стабильной формы фермента. δ-Химотрипсин претерпевает два конформационных изменения, первое из которых приводит к образованию κ-химотрипсина, а второе - α-химотрипсина, последней активной формы фермента. Рис. 4 - Активация химотрипсиногена

    Химотрипсин действует на пептидные связи, прилегающие к остаткам фенилаланина, триптофана, метионина, тирозина и лейцина.

  • Проэластаза активируется до эластазы путем удаления небольшого пептида с N-конца.
    Эластаза, которая менее специфична, чем другие гидролазы пищеварения, катализирует расщепление пептидных связей, прилегающих к аминокислотам, таким как глицин, аланин и серин.
  • Прокарбоксипептидаза
    Прокарбоксипептидаза A активируется до карбоксипептидазы A; протеаза расщепляет пептидные связи, прилегающие к аминокислотам с разветвленными или ароматическими боковыми цепями, такие как фенилаланин и валин.
    Прокарбоксипептидаза B активируется до карбоксипептидазы B, специфичной для аминокислот с основными боковыми цепями, таких как лизин и аргинин.

Вышеупомянутые протеазы, в отличие от пепсина, имеют оптимальный pH действия от 7 до 8, то есть нейтральный или слабощелочной.

Ингибитор трипсина поджелудочной железы

Существует «дополнительная» система защиты от активности трипсина внутри поджелудочной железы: синтез ингибитора, называемого «ингибитор панкреатического трипсина». Молекула, присутствующая в гранулах зимогена поджелудочной железы, способна очень прочно связывать активный центр фермента, инактивируя его.Таким образом блокируется активность любого трипсина, возникающая в результате преждевременной активации трипсиногена, предотвращая ситуацию, в которой несколько активированных молекул активируют все зимогены поджелудочной железы.
В растениях много молекул с аналогичной активностью. Примером может служить ингибитор трипсина Кунитца, белок, в основном содержащийся в соевых бобах, который образует очень стабильный комплекс с активным центром трипсина.

Поскольку вышеупомянутые протеазы обладают особой субстратной специфичностью, действуя на пептидные связи, прилегающие к разным аминокислотам, каждый пептид, генерируемый протеазой, может быть субстратом другого.Таким образом, частично переваренные белки, попадающие в двенадцатиперстную кишку, эффективно гидролизуются до свободных аминокислот и пептидов из 2-8 остатков. Эти пептиды являются субстратами аминопептидаз, секретируемых энтероцитами и связанных с их микроворсинками. Также присутствует
дипептидаза.
Следует отметить, что те же протеазы окончательно перевариваются, завершая процесс.
На этом примере можно понять важность и эффективность протеолитических ферментов в переваривании белков в кишечнике.Если in vitro нужно гидролизовать белок до составляющих его аминокислот, необходимо использовать сильную и концентрированную кислоту в качестве катализатора и нагреть образец до 105 ° C в течение ночи. В кишечнике такой же результат достигается в течение нескольких часов, работая сначала в относительно кислой среде желудка, а затем в мягких щелочных условиях двенадцатиперстной кишки при 37 ° C.

Высвободившиеся аминокислоты вместе с ди- и трипептидами абсорбируются энтероцитами.Ди- и три-пептиды обычно гидролизуются до составляющих аминокислот в энтероцитах, и это объясняет, почему практически только свободные аминокислоты присутствуют в портальной циркуляции.

Список литературы

Бендер Д.А. Словарь Бендеров по питанию и пищевой технологии. 8-е издание. Издательство Вудхед. Оксфорд, 2006 г.

Бендер Д.А. Введение в питание и обмен веществ. 3-е издание. Тейлор и Фрэнсис, 2004 г.

Берг Дж. М., Тимочко Ю. Л., Страйер Л.Биохимия. 5-е издание. У. Х. Фриман и компания, 2002 г.

Бхагаван Н.В., Ха К-Э. Основы медицинской биохимии: с клиническими случаями. 4-е издание. Academic Press, 2015 [Электронные книги Google]

Коццани И. и Дайнес Э. Biochimica degli alimenti e della nutrizione. Piccin Editore, 2006

Нельсон Д.Л., Кокс М.М. Ленингер. Основы биохимии. 4-е издание. W.H. Фримен и компания, 2004 г.

Rawn J.D. Biochimica. Мак Гроу-Хилл, Нил Паттерсон Паблишерс, 1990 г.

Розенталь М.Д., Глю Р.Х. Медицинская биохимия: метаболизм человека в условиях здоровья и болезней. John Wiley & Sons, INC., Публикация, 2009 г.

Стипанук М.Х., Кодилл М.А. Биохимические, физиологические и молекулярные аспекты питания человека. 3-е издание. Elsevier Health Sciences, 2013 [Электронные книги Google]

.

Переваривание пищевых белков в желудочно-кишечном тракте (ЖКТ) | Биохимия

Переваривание пищевых белков в желудочно-кишечном тракте (ЖКТ)

Введение:

Белки являются неотъемлемой частью человеческого тела и участвуют во многих биосинтетических путях.В среднем в организме человека ежедневно переваривается, разлагается и синтезируется в среднем 300-400 граммов белка. Из всех присутствующих аминокислот (20) глутамат и глутамин играют важную роль и составляют около 50% от общего количества аминокислот. Пул аминокислот - это не что иное, как свободная аминокислота, присутствующая в системе кровообращения в определенный момент времени, которая регулируется в соответствии с потребностями организма в аминокислотах и ​​белках. Входные источники, которые вносят аминокислоты (диетический белок: 40-100 граммов / день и клеточный белок, а также незаменимые аминокислоты, вырабатываемые организмом) и выход i.Использование аминокислот (для выработки энергии или синтеза важных азотистых соединений) помогает поддерживать аминокислотный пул. Прежде чем белок достигает печени для метаболизма, он переваривается с пищей и расщепляется на соответствующие аминокислоты в желудочно-кишечном тракте. Затем метаболизм аминокислот происходит в печени после того, как они попадают через кровь из кишечника.

Переваривание пищевых белков в желудочно-кишечном тракте (ЖКТ)

У людей белки в желудочно-кишечном тракте расщепляются до соответствующих им аминокислот.

Примечание- Все зимогены в указанном ниже пути имеют суффикс «-gen» в названии. Гормоны выделены синим цветом, органы - красным, а ферменты - зеленым.

  • Гормон гастрин высвобождается в результате стимуляции слизистой оболочки желудка поступлением белка из пищи в желудок , который, в свою очередь, стимулирует секрецию пепсиногена (зимогена) главными клетками желудочной железы и HCl. париетальными клетками.Образовавшаяся кислая среда теперь играет две роли: она действует бактерицидно и, таким образом, убивает большинство бактерий и других чужеродных клеток, а также денатурирует глобулярные белки, разворачивая их и делая пептидные связи более восприимчивыми к ферментативному гидролизу.
  • Высвобожденный неактивный пепсиноген (зимоген) затем превращается в свою активную форму пепсин самим пепсином, который гидролизует пептидные связи белков, оставляя после себя более мелкие фрагменты более мелких пептидов.

Краткое описание усвоения белков. Органы показаны красным. Ферменты показаны зеленым. Гормоны показаны синим цветом.

  • Эти более мелкие пептиды теперь попадают в тонкий кишечник , где они дополнительно перевариваются путем высвобождения гормона секретина (активированного из-за низкого pH) в крови.
  • Здесь поджелудочная железа стимулируется гормоном , секретином . При стимуляции поджелудочная железа выделяет бикарбонат, чтобы нейтрализовать кислотность, производимую HCl, и тем самым повысить pH примерно до 7.Эта нейтрализация важна для других ферментов, которые в противном случае были бы денатурированы из-за кислого pH желудка.
  • Затем содержимое попадает в верхнюю часть кишечника, где активируется гормон , холецистокинин , который, в свою очередь, стимулирует высвобождение других зимогенов (трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазы А и В) .
  • Энтеропептидазы , присутствующие в тонком кишечнике, конвертируют трипсиноген в трипсин , что, в свою очередь, активирует дальнейшее превращение трипсиногена в трипсин в кишечнике.
  • Химотрипсиноген, прокарбоксипептидаза A и B также активируются трипсином . Активные формы трипсина и химотрипсина , продуцируемые цепочкой реакций из трипсиногена и химотрипсиногена , дополнительно гидролизуют более мелкие пептиды.
  • Поскольку все ферменты (трипсин , химотрипсин и пепсин ) имеют разную специфичность для разных аминокислот, пищеварение осуществляется очень систематично и эффективно.
    Примечание - Поджелудочная железа защищает себя от переваривания протеолитическими ферментами путем высвобождения ингибитора трипсина поджелудочной железы .
  • Карбоксипептидазы А и В катализируют удаление карбоксильной группы, тогда как гидролиз амино-конца осуществляется аминопептидазой , таким образом, дополнительно разрушая эти более мелкие пептиды. Затем соответствующие свободные аминокислоты, образованные при переваривании, попадают в кровеносные капилляры из выстилки эпителиальных клеток и транспортируются в печень, где они метаболизируются.

Рекомендуемые тексты

  1. Дэвид Л. Нельсон и Майкл М. Кокс, Lehninger Principles of Biochemistry, 6-е издание
  2. Джереми М. Берг, Джон Л. Таймокцо и Любер Страйер, Биохимия, 7-е издание
  3. Реджинальд Х. Гаррет, Чарльз М. Гришам, Биохимия Реджинальда Х. Гарретта, 5-е издание.
  4. У. Сатьянараяна, У. Чакрапани, Биохимия У. Сатьянараяна. 3-е издание.
Похожие сообщения
Об авторе
Свити Мета

Учился Б.Pharm. в Институте фармации Мумбаи Образовательного траста (Мумбаи). 2 года и 9 месяцев проработал в Cipla, Мумбаи, руководителем отдела маркетинга. Получил диплом по маркетингу в Институте развития менеджмента и исследований Велингкара.

.

Переваривание белков

Пищевые белки - это очень большие сложные молекулы, которые не могут быть всасывается из кишечника.
Для усвоения пищевые белки должны перевариваться до небольших простых молекулы (аминокислоты), которые легко всасываются из кишечника.

I-пищеварение в желудке

Переваривание белков начинается в желудке с желудочного сока.

1- Роль желудочного HCl

  • Вызывает денатурацию белков.
  • Он превращает белки в метапротеины, которые легко усваиваются.
  • Активирует пепсиноген до пепсина.
  • Делает pH в желудке подходящим для действия пепсина.

2- Пепсин

  • Это эндопептидаза, действующая на центральную пептидная связь, в которой аминогруппа принадлежит ароматической амино кислоты e.грамм. фенилаланин, тирозин и триптофан.
  • Он секретируется в неактивной форме, называемой пепсиноген.
  • Оптимальный уровень pH: 1,5-2,2
  • Активируется HCl, а затем автоактивацией.

3- Реннин

  • Это фермент свертывания молока.
  • Присутствует в желудках младенцев. и молодняк.
  • Его оптимальный pH: 4
  • Действует на казеин, превращая его в растворимый параказеин, который, в свою очередь, связывает ионы кальция, образуя нерастворимые параказеинат кальция. Затем параказеинат кальция переваривается. пепсином.

4-желатиназа

Это фермент, разжижающий желатин.
Конечными продуктами переваривания белков в желудке являются протеозы, пептоны и крупные полипептиды.

II- Пищеварение в тонком кишечнике

Переваривание белков в тонком кишечнике завершается протеолитические ферменты, присутствующие в соках поджелудочной железы и кишечника.

А.Панкреатический сок

1-Трипсин

  • Это эндопептидаза, гидролизующая центральная пептидная связь, в которой карбоксильная группа принадлежит основные аминокислоты, например аргинин, лизин и гистидин.
  • Он секретируется в неактивной форме, называемой трипсиноген.
  • Его оптимальный pH: 8
  • Активируется ферментом энтерокиназой. затем по автоактивации.

2-Химотрипсин

  • Это эндопептидаза, гидролизующая центральная пептидная связь, в которой карбоксильная группа принадлежит ароматические аминокислоты.
  • Он секретируется в неактивной форме, называемой химотрипсиноген.
  • Активируется трипсином.
  • Его оптимальный pH: 8

3- Эластаз

  • Это эндопептидаза, действующая на пептид. связи, образованные глицином, аланином и серином.
  • Он секретируется в неактивной форме, называемой proelatase.
  • Активируется трипсином.
  • Переваривает эластин и коллаген.
  • Его оптимальный pH: 8

4-карбоксипептидаза

  • Это экзопептидаза, гидролизующая терминальная (периферическая) пептидная связь на карбоксильном конце (конец) полипептидной цепи.
  • Он секретируется в неактивной форме, называемой прокарбоксипептидаза.
  • Активируется трипсином.
  • Его оптимальный pH: 7,4

B. Кишечный сок

1-аминопептидаза

  • Это экзопептидаза, которая действует на терминальная пептидная связь на аминоконце полипептида цепь.
  • Высвобождает одну аминокислоту

2-трипептидаза

  • Действует на трипептиды
  • Он высвобождает одну аминокислоту и дипептид

3-дипептидаза

  • Действует на дипептиды
  • Высвобождает 2 аминокислоты

Конечные продукты переваривания белков в тонком кишечнике аминокислоты

Поглощение белка

- Это активный процесс, требующий энергии.
- Необходимая энергия получается за счет гидролиза АТФ.
- Это происходит в тонком кишечнике.
- Быстрая абсорбция аминокислот в двенадцатиперстной и тощей кишках, но медленно в подвздошной кишке.

Механизмы всасывания аминокислот

Есть два механизма всасывания аминокислот.
1- Транспортная система белков-носителей
2- Транспортная система глутатиона ( Глутамиловый цикл)

1- Транспортная система белков-носителей

  • Это основная система для аминокислот абсорбция.
  • Это активный процесс, требующий энергии.
  • Необходимая энергия id, полученная из АТФ.
  • Поглощение одной молекулы аминокислоты нужна одна молекула АТФ.
  • Имеется 7 белков-носителей, один для каждая группа аминокислот.
  • Каждый белок-носитель должен размещать один для аминокислоты и один для Na + .
  • Совместно переносит аминокислоту и Na + из просвета кишечника в цитозоль слизистой оболочки кишечника клетки.
  • Поглощенная аминокислота переходит в портальная циркуляция, а Na + экструдируется из ячейка взамен на K + натриевым насосом.

(белок-носитель Транспортная система)

2- Транспортная система глутатиона ( Глутамиловый цикл)

  • Глутатион используется для транспортировки аминокислот кислоты из просвета кишечника в цитозоль слизистой оболочки кишечника клетки.
  • Это активный процесс, требующий энергии.
  • Необходимая энергия id, полученная из АТФ.
  • Поглощение одной молекулы аминокислоты требуется 3 молекулы АТФ.
  • Глутатион реагирует с аминокислотой в присутствие глутамилтранспептидазы с образованием глутамиламина кислота.
  • глутамиловая аминокислота высвобождает аминокислоту в цитозоле клеток слизистой оболочки кишечника с образованием 5-оксопролин, который используется для регенерации глутатиона до начать еще один виток цикла.

Оксопролинурия

Это заболевание, вызванное дефектом глутатиона. фермент синтетаза
Он характеризуется накоплением 5-оксопролина в крови и следовательно, выводится с мочой. Это связано с умственной отсталостью.

Глутатион транспортная система ( Глутамиловый цикл)

.

Ферменты, абсорбция и способы улучшения пищеварения

Что такое белок?

Белок - одно из важнейших веществ в организме. Ваши мышцы, волосы, глаза, органы и многие гормоны и ферменты в основном состоят из белка. Это также помогает восстанавливать и поддерживать ткани вашего тела. Однако не все белки одинаковы, и есть вещи, которые вы можете сделать, чтобы помочь своему организму использовать его более эффективно.

Белок - это очень крупное питательное вещество, состоящее из более мелких веществ, называемых аминокислотами.Всего 20 аминокислот, но ваше тело может вырабатывать только 9 из них. Остальные 11 называются незаменимыми аминокислотами, и вы можете получить их только с пищей.

Высококачественные источники белка, такие как мясо, рыба, яйца и молочные продукты, содержат все девять незаменимых аминокислот. Их также называют цельными белками или цельными белками.

Другие источники белка, такие как орехи, бобы и семена, содержат только некоторые незаменимые аминокислоты. Однако вы можете комбинировать некоторые из этих источников белка, например рис и бобы, чтобы создать полноценный белок, содержащий все девять незаменимых аминокислот.

Не знаете, сколько белка вам нужно в день? Вот как вы рассчитываете, сколько вам действительно нужно.

Переваривание белка начинается, когда вы впервые начинаете жевать. В вашей слюне есть два фермента: амилаза и липаза. В основном они расщепляют углеводы и жиры.

Как только источник протеина достигает желудка, соляная кислота и ферменты, называемые протеазами, расщепляют его на более мелкие цепочки аминокислот. Аминокислоты соединяются пептидами, которые расщепляются протеазами.

Из желудка эти более мелкие цепочки аминокислот перемещаются в тонкий кишечник. Когда это происходит, ваша поджелудочная железа выделяет ферменты и бикарбонатный буфер, который снижает кислотность переваренной пищи. Это сокращение позволяет большему количеству ферментов работать над дальнейшим расщеплением аминокислотных цепей на отдельные аминокислоты.

Некоторые распространенные ферменты, участвующие в этой фазе, включают:

  • трипсин
  • химотрипсин
  • карбоксипептидаза

Всасывание белка также происходит в тонком кишечнике, который содержит микроворсинки.Это небольшие структуры в виде пальцев, которые увеличивают абсорбирующую поверхность тонкой кишки. Это позволяет максимально усваивать аминокислоты и другие питательные вещества.

После того, как аминокислоты всасываются, они попадают в ваш кровоток, который доставляет их к клеткам в других частях вашего тела, чтобы они могли начать восстанавливать ткани и наращивать мышцы.

Первый шаг к увеличению усвоения белка - это выбор цельных белков, содержащих все девять незаменимых аминокислот.К ним относятся:

  • мясо
  • рыба
  • яйца
  • молочные продукты

Если вы вегетарианец, вы можете приготовить полноценный белок с помощью следующих комбинаций:

Белок является жизненно важным питательным веществом почти для каждой части твое тело. Он переваривается во рту, желудке и тонком кишечнике, прежде чем попадает в кровоток в виде отдельных аминокислот.

Вы можете максимально увеличить количество питательных веществ, которые вы получаете из источников белка, употребляя полноценные белки и принимая определенные привычки, например, тщательно пережевывая перед глотанием.Если вы готовы потреблять больше белка, добавьте в свой рацион эти продукты с высоким содержанием белка!

.

Смотрите также

MAXCACHE: 0.84MB/0.00054 sec