Блог

Таблица гниение белков в кишечнике


Биохимия гниения белка... - Мой путь к Фрукторианству — ЖЖ

Ещё в начале ХХ века великий физиолог  И. Мечников утверждал, что процессы гниения белковой пищи в кишечнике и вызываемая ими аутоинтоксикация - главное препятствие в достижении долголетия. В своих экспериментах он вводил подопытным животным гнилостные продукты из кишечника человека и получал у них различные патологические состояния организма.

  Многочисленные г

нилостные микроорганизмы кишечника для своего роста и размножения могут  использовать целый ряд аминокислот: цистин, цистеин, метионин, орнитин, лизин, фенилаланин, тирозин и триптофан. Эти аминокислоты присутствуют в любых белках и поэтому процесс гниения в равной степени присущ как животной, так и растительной пище. Причём независимо от того, прошла она термообработку или нет.
  Патогенная микрофлора кишечника располагает набором ферментных систем, отличных от соответствующих ферментов человека и катализирующих самые разнообразные превращения аминокислот и белков пищи.(i) Поэтому на высокобелковом рационе в кишечнике человека  создаются оптимальные условия для образования ядовитых продуктов распада аминокислот: фенола, индола, крезола, скатола, сероводорода, метилмеркаптана, кадаверина, путресцина и т.д.
  Суммарное токсическое действие этих веществ оказывает отрицательный эффект на весь организм человека. Даже в малых концентрациях продукты гниения белка могут вызывать головную боль, тошноту и общее ухудшение самочувствия. Ну а в высоких концентрациях многие из этих соединений обладают нейротоксичным действием, поражают центральную нервную систему, вызывают психические и неврологические расстройства, а также могут провоцировать депрессию.(i)

  Многочисленные превращения аминокислот, вызванные деятельностью микроорганизмов кишечника, получили общее название «гниение белков в кишечнике». Так, в процессе распада
серосодержащих аминокислот (цистин, цистеин, метионин) в кишечнике образуются
сероводород H2S и метил-меркаптан CH3SH.
  Диаминокислоты – орнитин и лизин – подвергаются процессу декарбоксилирования с образованием токсичных аминов – путресцина и кадаверина.
  Из ароматических аминокислот: фенилаланин, тирозин и триптофан – при аналогичном
бактериальном декарбоксилировании образуются соответствующие амины:
фенилэтиламин, параоксифенилэтиламин и индолилэтиламин
(триптамин).
  Кроме того, микробные ферменты кишечника вызывают постепенное
разрушение боковых цепей циклических аминокислот, в частности тирозина и
триптофана, с образованием ядовитых продуктов обмена – соответственно крезола и
фенола, скатола и индола.

  После всасывания эти продукты через воротную вену попадают в печень, где подвергаются
обезвреживанию путем химического связывания с серной или глюкуроновой кислотой
с образованием нетоксичных, так называемых парных, кислот (например,
фенолсерная кислота или ска-токсилсерная кислота). Последние выделяются с
мочой. Механизм обезвреживания этих продуктов изучен детально.
  В печени содержатся специфические ферменты – арилсульфотрансфераза и
УДФ-глюкоронилтран-сфераза, катализирующие соответственно перенос остатка
серной кислоты из ее связанной формы – 3'-фосфоаденозин-5'-фосфосульфата (ФАФС)
и остатка глюкуроновой кислоты также из ее связанной формы –
уридил-дифосфоглюкуроновой кислоты (УДФГК) на любой из указанных продуктов.

  Индол (как и скатол) предварительно подвергается окислению в индоксил (соответственно
скатоксил), который взаимодействует непосредственно в ферментативной реакции с
ФАФС или с УДФГК. Так, индол связывается в виде эфиросерной кислоты. Калиевая
соль этой кислоты получила название животного индикана, который выводится с
мочой.

  По количеству индикана в моче человека можно судить не только о скорости процесса гниения белков в кишечнике, но и о функциональном состоянии печени. С более подробным изложением темы метаболизма продуктов гниения белка в организме человека можно ознакомится здесь...
 

Последствия гниения белка в кишечнике человека

 
1) Закисление тканей и нарушение микроциркуляции. Вследствие того, что в организме человека все вышеперечисленные токсичные продукты гниения белка подвергаются обезвреживанию путем химического связывания с серной или глюкуроновой кислотой, в тканях тела происходит накопление кислых продуктов метаболизма. А, как известно, при сдвигах рН в кислую сторону, происходит дегидратация соединительной ткани и переход межклеточного вещества в состояние плохо проницаемого геля.( i)
  В итоге у человека возникает отек и ухудшение микроциркуляции тканей, что неизбежно приводит к нарушению их нормального метаболизма и ослаблению функциональной активности.


2) Воспалительный процесс в кишечнике и печени. Как известно, в зависимости от характера предпочитаемого пищевого субстрата кишечную микрофлору человека разделяют на две основные группы:

Сахаролитическая нормофлора (расщепляет сахара) относится в преимущественно к грамположительным микроорганизмам это бифидобактерии, лактобактерии, энтерококки, клостридии и т.д.

Протеолитическая микрофлора (расщепляет белки) относится в основном к грамотрицательным микроорганизмам это кишечная палочка, бактероиды, протей, фузобактерии и т.д.

  Примечательным моментом в этом распределении кишечной микрофлоры является то, что все гнилостные микроорганизмы помимо того, что отравляют организм человека трупными ядами, ещё и выделяют особый эндотоксин - липополисахарид. Это биологически активное вещество является компонентом наружной стенки ВСЕХ грамотрицательных бактерий.
  В организме человека эндотоксин проникает через слизистую в ткани и кровь, где распознаётся иммунными клетками (в первую очередь макрофагами) и вызывает сильный иммунный ответ. Именно поэтому бактериальный эндотоксин гнилостной микрофлоры играет ключевую роль в развитии воспалительного процесса в толстом кишечнике, печени и эндотелии кровеносных сосудов.( i)

3) Гипераммониемия (повышение уровня аммиака в организме). В результате гниения белков в кишечнике человека образуется и всасывается в кровь аммиак.

Аммиак - токсичное соединение. Даже небольшое повышение его концентрации оказывает неблагоприятное действие на организм, и прежде всего на ЦНС. Этот ядовитый газ легко проникает через мембраны в клетки и изменяет течение некоторых биохимических реакций в митохондриях. Результатом воздействия аммиака на метаболизм тканей мозга является кислородное и энергетическое голодание нейронов, изменение нормального обмена аминокислот, а также подавление синтеза некоторых нейромедиаторов.(i) Поэтому активное гниение белковой пищи в кишечнике может приводить к различным неврологическим и пси

Гниение белка

Однако известно, что молекула белка и кишечные соки подвержены гниению в кишечном канале с образованием жирных кислот, птоменов и лейкомаинов (с их вторичными продуктами разложения, нейрином). и мускарин), и многие ароматические тела фенола, индола, скатола и т. д.

Индол, в частности, является результатом микробного кишечного гниения белков, предшественником которых является триптофан.Это было ясно установлено Хопкинсом, первооткрывателем триптофана, а совсем недавно Андерхиллом в тщательном исследовании, в ходе которого он выявил интересный с клинической точки зрения факт, что желатин не содержит триптофановую группу, а его введение приводит к уменьшению образование продуктов гниения. Следовательно, количество индола в толстой кишке и индикана - или, чтобы дать ему полное название - индоксилсульфата - в моче, которая является последующей формой, в которой он выводится из организма, уменьшается.Примечательно, что индол может быть обнаружен даже в нижней части тонкой кишки в случае возникновения застоя или непроходимости. Часто делалось наблюдение, что индол образуется во время голодания, и это было особенно продемонстрировано во время экспериментов с голоданием Четти и других. Некоторые связывают это с автолизом тканей, но в целом считается, что это объясняется тем фактом, что во время голодания возникают кровотечения, и выделяемая таким образом кровь, помимо кишечного сока, подвергается микробному гниению.

Утверждается, что эти токсины абсорбируются слизистой оболочкой кишечника и являются коварной причиной самых серьезных и смертельных хронических заболеваний. Простудные заболевания любой формы, кожные высыпания, болезнь Брайта, расстройства печени, неврастения, ипохондрия, апоплексия, артериосклероз и преждевременная старость напрямую связаны с образованием и абсорбцией этих токсинов, обнаруженных в кишечном канале.

Приятно думать, однако, что природа предоставила организму множество защитных средств против этого ужасного риска отравления, наиболее важной из которых является соляная кислота желудочного сока - хотя важно, что полное удаление желудка происходит без присмотра. усилением гниения и поддержанием эффективной переваривающей способности желудка и тонкой кишки.

Бактерии кишечника можно разделить на аэробные сахаролиты, которые питаются жирами, крахмалом, сахаром и декстрином, и анаэробные протеолиты, которые питаются белковыми веществами. Активность первых производит кислоты (молочную, уксусную, янтарную, масляную и т. Д.), Которые подавляют действия последних, так что междоусобные войны постоянно происходят за победу.

Несмотря на щелочную секрецию тонкого кишечника, его реакция является кислой из-за образования органических кислот указанным выше способом, и, следовательно, для победы протеолитов остается мало возможностей.Однако когда возникает какое-либо вмешательство в поглощающую способность или имеет место застой, то может произойти гниение. Чрезмерное потребление продуктов с высоким содержанием азота, таких как мясо, яйца, сыр и т. Д., Особенно если они не свежие, стимулирует развитие анаэробов, тогда как осторожное и медленное пережевывание обильных крахмалистых продуктов с глотанием воздуха, совпадающим с этой операцией, благоприятствует аэробным сахаролитам.

Толстый кишечник, однако, является местом выбора для производства токсинов, главным образом из-за того, что он склонен к бездействию и атоничности из-за нашего слишком малоподвижного образа жизни.

Как правило, в тонком кишечнике перечисленных факторов достаточно, чтобы предотвратить любые проблемы, но толстый кишечник требует вмешательства других, не менее важных средств защиты, главным из которых является его собственная слизистая оболочка. Он выполняет свою защитную функцию не только за счет эпителиальных клеток и лейкоцитов, но и за счет оттока слизи, которая препятствует абсорбции ядов, предотвращая их контакт с живой тканью. Пока слизистая оболочка кишечника не повреждена, не следует ожидать особых проблем со стороны вездесущих токсинов, но при воспалении, как при колите, или изъязвлении ее защитная функция не выполняется.

Печень, щитовидная железа, надпочечниковая капсула и гипофиз, согласно одной теории, обладают токсиколитическим свойством, которое усиливает защитные силы организма. Когда эти органы не справляются со своими обязанностями, они должны удалить ядовитые вещества из крови на органы выделения, легкие, слюнные железы, кожу, кишечник и почки; но основная тяжесть работы ложится на почки, что влечет за собой нарушение целостности их текстуры. Поэтому, учитывая нормального человека, который не ест слишком много и не слишком часто, который сохраняет свою животную пищу в разумных пропорциях и ограничивает количество жидкости, которую он потребляет во время еды, существует небольшой страх ауто интоксикации; об этом мы имеем множество свидетельств в повседневной жизни.

Несмотря на то, что эта теория, несомненно, увлекательна и поддерживается авторитетом многих способных наблюдателей, она не лишена авторитетных критиков, которые выдвинули множество возражений. Герц сомневается, могут ли индикан и эфирные сульфаты в какой-либо степени быть мерой аутоинтоксикации, поскольку «разные гнилостные бактерии производят разные продукты, некоторые из которых сравнительно безвредны, а другие чрезмерно ядовиты». При запоре эфирные сульфаты фактически уменьшаются, и поэтому он заключает, что «нет никаких химических доказательств того, что аномальное количество разложения происходит в кишечнике людей, страдающих запором.«Напротив, есть основания полагать, что при запоре меньше разложения, и это объясняет отсутствие головной боли при наличии серьезного запора. Однако он признает, что симптомы запора лучше всего объясняются теорией авто-интоксикацией, и склонен приписать эту variableness функциональной или органической болезни в другом месте в системе. Я могу подтвердить это заявление от случая под моей опекой, в которой нет головной боли не было когда-либо испытывали в течение большей упорном запоре, пока после приступа герпеса zoster в правой лобной области, с тех пор малейшие запоры предвещают головную боль в этой части.

Быстрое облегчение головной боли, возникающее после открытия кишечника, объясняется Герцем на рефлекторной основе, из-за. раздражение слизистой оболочки толстой кишки и особенно прямой кишки задержанными фекалиями. Келлог объясняет это быстрое облегчение тем, что печень обладает определенной токсиколитической силой, которая легко реализуется до определенного момента, но даже малейшее добавление токсинов сверх этого предела сопровождается признаками токсемии; выброс массы токсинов с фекалиями немедленно снимает напряжение и снижает уровень токсинов ниже его разрушительной способности.Было высказано предположение, что в длительных случаях хронического запора слизистая оболочка толстой кишки имеет пониженную способность абсорбировать такие токсины.

Аргументы в пользу теории можно критиковать, но нельзя опровергнуть, и в свете огромного количества доказательств в ее пользу мы должны признать существование аутоинтоксикации не только как факт, но и как фактор. огромное значение в заболеваемости. Его злонамеренное влияние легче распознать в тех преувеличенных случаях запора, включенных в термин хронический кишечный застой, в которых изгибы, серьезно задерживающие передачу содержимого кишечника, происходят до такой степени, что остается достаточно времени для безошибочного гниения и окончательной абсорбции кишечного содержимого. токсины.Именно в таких случаях доктрина выходит из области теории и приобретает достаточно большое значение, чтобы предположить целесообразность такой серьезной операции, как полное или частичное удаление толстой кишки для облегчения симптомов. Будем надеяться вместе с British Medical Journal, что «медицинские и хирургические исследования расстройств пищеварения могут достичь такого большого прогресса, что рациональная диетическая система может полностью устранить причины расстройств, которые в современной медицине сомнительны, а хирургическое вмешательство - в лучшую сторону». более решительным образом, постарайтесь облегчить или вылечить.«

.

Переваривание белков в желудке и тонком кишечнике

Организму необходимы белки, и особенно содержащиеся в них незаменимые аминокислоты. Рекомендуемая суточная доза для здорового взрослого человека составляет 0,85 г / кг массы тела, поэтому для человека с массой тела 70 кг - около 60 г, но часто в типичной западной диете потребление превышает 100 г / день.
Помимо пищевых белков, организм также переваривает 50-100 г эндогенных белков, которые выделяются или теряются в просвете желудочно-кишечного тракта, в результате чего:

  • слюна;
  • желудочный сок;
  • ферментов поджелудочной железы и других секретов;
  • отслаивающихся кишечных клеток;
  • белков, которые попадают в просвет кишечника из кровотока.
Рис. 1 - Тонкий кишечник

Эта смесь эффективно переваривается и всасывается в двенадцатиперстной кишке, первой и самой короткой части тонкой кишки, с ежедневной потерей с фекалиями около 1,6 г азота, что эквивалентно 10 г белка. . Большая часть потерянного азота используется микрофлорой толстой кишки для своего роста и, таким образом, обнаруживается в фекалиях как часть бактериальной массы.

СОДЕРЖАНИЕ

Пищеварительные ферменты

Расщепление белков происходит в результате гидролиза пептидных связей, которые связывают отдельные аминокислоты в полипептидной цепи.Эти реакции катализируются ферментами, называемыми протеазами .
Кишечные протеазы, специфичные для боковой цепи аминокислоты, представляют собой гидролазы, которые можно разделить на два класса:

  • эндопептидаз, которые гидролизуют пептидные связи в полипептидной цепи и продуцируются желудком и экзокринной железой;
  • экзопептидаз, которые можно разделить на две группы:

карбоксипептидаза, которая удаляет аминокислоты с С-конца и продуцируется экзокринной поджелудочной железой;
аминопептидазы, которые действуют на N-конце и продуцируются энтероцитами.

Рис. 2 - Зимогены желудка и поджелудочной железы

Эти ферменты синтезируются и секретируются в неактивной форме, называемой зимогенами или проферментами .
Внутри клетки зимогены хранятся внутри мембранных гранул, называемых гранулами зимогена. Когда клетка стимулируется специфическим сигналом, мембрана гранул сливается с плазматической мембраной, и зимогены высвобождаются путем экзоцитоза.
Эти протеазы синтезируются в неактивной форме, чтобы избежать того, чтобы перед секрецией они переваривали себя и / или тканевые белки.Происходит то, что активный центр фермента «замаскирован», и только после активации белок может воздействовать на субстрат. Активация является результатом катализируемого определенным ферментом расщепления одной или нескольких конкретных пептидных связей с высвобождением одного или нескольких сегментов полипептидной цепи. Это позволяет молекуле принимать трехмерную конформацию, в которой активный центр свободен и правильно настроен.
Даже их накопление в гранулах является защитной системой: оно изолирует их от других молекул, присутствующих в клетке.
Большинство белков в своей нативной конформации устойчивы к действию протеаз. Это следствие их вторичной и третичной или нативной структуры, которая маскирует многие связи для действия ферментов. Эти структуры стабилизируются ковалентными связями, такими как дисульфидные мостики между остатками цистеина, и нековалентными силами, такими как ионные взаимодействия, водородные связи и силы Ван-дер-Ваальса.
Поэтому для адекватного переваривания белков важно, чтобы пептидные связи были как можно более доступными для действия протеаз кишечника.Это достигается вне тела за счет приготовления пищи и внутри организма за счет кислой среды в желудке.

Роль приготовления и пережевывания пищи

Приготовление пищи, если оно не является чрезмерным, способствует перевариванию белков.
Каким образом?
Как и все молекулы, белки не неподвижны, а вибрируют. С повышением температуры белки колеблются с большей амплитудой, вплоть до разрушения нековалентных связей, которые способствуют сохранению нативной структуры.Следовательно, происходит конформационное изменение белка, то есть молекула денатурируется. Это может сделать внутренние пептидные связи более доступными для действия пищеварительных ферментов.
Даже пережевывание и инсаливация пищи гомогенизируют и увлажняют твердые компоненты самой пищи, облегчая пищеварение в желудке и тонком кишечнике.

Этапы переваривания белков

В переваривании белков участвуют две стадии: первая происходит в желудке, а вторая - в двенадцатиперстной кишке, первой части тонкой кишки.

Желудок и переваривание белков

Переваривание белка начинается в желудке, и это «подготовительный этап» по сравнению с событиями, происходящими в двенадцатиперстной кишке.
Присутствие пищи в желудке стимулирует G-клетки слизистой оболочки антрального отдела желудка и проксимального отдела двенадцатиперстной кишки для выработки и высвобождения гормона гастрина в кровоток. Гормон стимулирует париетальные клетки соответствующих желез желудка, локализованные в основном в нижней части органа, для производства и секреции соляной кислоты в желудок (париетальные клетки также производят внутренний фактор, белок, который связывает витамин B 12 , предотвращая его разрушение и поглощение).
В соответствующих желудочных железах вы также нашли:

  • клеток слизистой шеи, продуцирующих слизь;
  • главных клеток, выделяющих пепсиногена .

Все эти вещества вместе с другими веществами, такими как ионы калия и желудочная липаза, присутствуют в желудочном соке, pH которого находится в диапазоне от 1 до 2,5.
Благодаря низкому pH желудочный сок обладает антисептическим действием, убивая большинство бактерий и других чужеродных клеток, а также денатурирующий эффект, поскольку он разрушает нековалентные связи, которые поддерживают естественную структуру белков.Этот денатурирующий эффект облегчает доступ кишечной протеазы к пептидным связям, как нагрев во время приготовления. Некоторые белки, богатые дисульфидными связями, такие как кератины, устойчивы к денатурации из-за низкого pH и, следовательно, трудно перевариваются. Напротив, большинство глобулярных белков почти полностью гидролизуются до составляющих аминокислот.
Наконец, низкий pH желудочного сока активирует пепсиноген, зимоген, до пепсина , первого фермента, участвующего в переваривании белка.

Расщепление белков и пепсин

Существуют различные изоферменты пепсиногена, такие как тип I, синтезируемый клетками тела и дна желудка, и тип II, который продуцируется во всех областях органа. Все изоферменты превращаются в активный фермент. Активация происходит посредством автокатализа при значениях pH ниже 5 посредством внутримолекулярного процесса, заключающегося в гидролизе конкретной пептидной связи и высвобождении небольшого пептида с N-концевого конца профермента.Этот пептид остается связанным с ферментом и продолжает действовать как ингибитор до тех пор, пока pH не упадет ниже 2 или пока он не подвергнется дальнейшему разложению самим пепсином. Итак, как только образуется некоторое количество пепсина, это быстро активирует другие молекулы пепсиногена.
Пепсин, эндопептидаза с оптимальным pH активности 1,6, гидролизует 10-20% белков в пище. Многие пищеварительные ферменты способны действовать на широкий спектр субстратов, и пепсин не является исключением, катализируя расщепление пептидных связей, прилегающих к аминокислотным остаткам, таким как лейцин и фенилаланин, тирозин и триптофан (ароматические аминокислоты).Производится смесь пептидов большого размера и нескольких свободных аминокислот.
Действие пепсина важно не столько из-за его непосредственного вклада в переваривание белков, которое является умеренным, сколько для высвобождения пептидов и аминокислот, которые на уровне двенадцатиперстной кишки стимулируют секрецию холецистокинина и, следовательно, дуоденальную / панкреатическую фазу переваривание белков (см. ниже).
Следует отметить, что действие пепсина на коллаген, семейство белков, которые обертывают и удерживают вместе мышечные клетки, облегчает доступ протеазы поджелудочной железы к белкам пищи.

Двенадцатиперстная кишка и переваривание белков

Когда содержимое желудка переходит в двенадцатиперстную кишку, его кислотность стимулирует S-клетки, локализованные в слизистой оболочке двенадцатиперстной кишки и в проксимальной части тощей кишки (следующая часть тонкой кишки), для производства и высвобождения гормона секретина в кишечник. кровоток. Гормон вызывает секрецию щелочного сока поджелудочной железы, богатого ионами бикарбоната, но бедного ферментами, который проходит в двенадцатиперстную кишку через проток поджелудочной железы.В двенадцатиперстной кишке он нейтрализует соляную кислоту, вырабатываемую желудком, повышая pH примерно до 7 (нейтральный уровень). Секретин также стимулирует секрецию желчи и снижает выброс гастрина.
Присутствие аминокислот в двенадцатиперстной кишке стимулирует, как упомянуто выше, эндокринные клетки двенадцатиперстной кишки и тощей кишки производить и высвобождать холецистокинин (CKK) в кровоток. Гормон, помимо других функций, стимулирует экзокринную поджелудочную железу к выделению сока, богатого ферментами (присутствующими в виде зимогенов), то есть:

  • трипсиноген, химотрипсиноген и проэластаза, эндопептидазы с другой субстратной специфичностью по сравнению с пепсином, но также и среди них;
  • прокарбоксипептидазы A и B, экзопептидазы, которые удаляют аминокислоты с C-концевого конца пептидов.

Следовательно, в двенадцатиперстной кишке существует нейтральная среда, богатая ферментами, способными продолжать, , после активации , переваривание белков. Более того, поскольку протеазы имеют различную субстратную специфичность, каждый пептид, продуцируемый одним ферментом, может быть субстратом другого фермента.
В соке поджелудочной железы также присутствуют амилаза, липаза и нуклеаза.

Активация зимогенов поджелудочной железы

Первым и главным шагом в их активации является превращение трипсиногена в трипсин под действием энтеропептидазы (также называемой энтерокиназой), эндопептидазы, продуцируемой клетками двенадцатиперстной кишки после стимуляции холецистокинином.Энтеропептидаза катализирует расщепление специфической пептидной связи между остатком лизина и остатком изолейцина трипсиногена с высвобождением гексапептида. Это вызывает конформационную перестройку активирующего его белка, то есть образуется трипсин.
Фермент расщепляет пептидные связи, прилегающие к остаткам лизина и аргинина белка, чтобы переварить; кроме того, он может активировать химотрипсиноген, проэластазу и прокарбоксипептидазы A и B, а также другие молекулы трипсиногена, такие как пепсин (автокатализ).

Рис. 3 - Активация зимогенов поджелудочной железы

Следовательно, способность двенадцатиперстной кишки переваривать белки возрастает по мере активации зимогенов поджелудочной железы, и все это запускается небольшим количеством энтеропептидазы.

  • Активация химотрипсиногена в химотрипсин происходит посредством различных стадий, в которых принимают участие трипсин и сам активированный химотрипсин.
    На первом этапе трипсин катализирует расщепление определенной пептидной связи, что вызывает активацию химотрипсиногена до π-химотрипсина, который полностью активен.Затем сам π-химотрипсин катализирует высвобождение двух дипептидов с образованием δ-химотрипсина, более стабильной формы фермента. δ-Химотрипсин претерпевает два конформационных изменения, первое из которых приводит к образованию κ-химотрипсина, а второе - α-химотрипсина, последней активной формы фермента. Рис. 4 - Активация химотрипсиногена

    Химотрипсин действует на пептидные связи, прилегающие к остаткам фенилаланина, триптофана, метионина, тирозина и лейцина.

  • Проэластаза активируется до эластазы путем удаления небольшого пептида с N-конца.
    Эластаза, которая менее специфична, чем другие гидролазы пищеварения, катализирует расщепление пептидных связей, прилегающих к аминокислотам, таким как глицин, аланин и серин.
  • Прокарбоксипептидаза
    Прокарбоксипептидаза A активируется до карбоксипептидазы A; протеаза расщепляет пептидные связи, прилегающие к аминокислотам с разветвленными или ароматическими боковыми цепями, такие как фенилаланин и валин.
    Прокарбоксипептидаза B активируется до карбоксипептидазы B, специфичной для аминокислот с основными боковыми цепями, таких как лизин и аргинин.

Вышеупомянутые протеазы, в отличие от пепсина, имеют оптимальный pH действия от 7 до 8, то есть нейтральный или слабощелочной.

Ингибитор трипсина поджелудочной железы

Существует «дополнительная» система защиты от активности трипсина внутри поджелудочной железы: синтез ингибитора, называемого «ингибитор панкреатического трипсина». Молекула, присутствующая в гранулах зимогена поджелудочной железы, способна очень прочно связывать активный центр фермента, инактивируя его.Таким образом блокируется активность любого трипсина, возникающая в результате преждевременной активации трипсиногена, предотвращая ситуацию, в которой несколько активированных молекул активируют все зимогены поджелудочной железы.
В растениях много молекул с аналогичной активностью. Примером может служить ингибитор трипсина Кунитца, белок, в основном содержащийся в соевых бобах, который образует очень стабильный комплекс с активным центром трипсина.

Поскольку вышеупомянутые протеазы обладают особой субстратной специфичностью, действуя на пептидные связи, прилегающие к разным аминокислотам, каждый пептид, генерируемый протеазой, может быть субстратом для другого.Таким образом, частично переваренные белки, попадающие в двенадцатиперстную кишку, эффективно гидролизуются до свободных аминокислот и пептидов из 2-8 остатков. Эти пептиды являются субстратами аминопептидаз, секретируемых энтероцитами и связанных с их микроворсинками. Также присутствует
дипептидаза.
Следует отметить, что те же протеазы окончательно перевариваются, завершая процесс.
На этом примере можно понять важность и эффективность протеолитических ферментов в переваривании белков в кишечнике.Если in vitro нужно гидролизовать белок до составляющих его аминокислот, необходимо использовать сильную и концентрированную кислоту в качестве катализатора и нагреть образец до 105 ° C в течение ночи. В кишечнике такой же результат достигается в течение нескольких часов, работая сначала в относительно кислой среде желудка, а затем в мягких щелочных условиях двенадцатиперстной кишки при 37 ° C.

Высвободившиеся аминокислоты вместе с ди- и трипептидами абсорбируются энтероцитами.Ди- и три-пептиды обычно гидролизуются до составляющих аминокислот в энтероцитах, и это объясняет, почему практически только свободные аминокислоты присутствуют в портальной циркуляции.

Список литературы

Бендер Д.А. Словарь Бендеров по питанию и пищевой технологии. 8-е издание. Издательство Вудхед. Оксфорд, 2006 г.

Бендер Д.А. Введение в питание и обмен веществ. 3-е издание. Тейлор и Фрэнсис, 2004 г.

Берг Дж. М., Тимочко Ю. Л., Страйер Л.Биохимия. 5-е издание. У. Х. Фриман и компания, 2002 г.

Бхагаван Н.В., Ха К-Э. Основы медицинской биохимии: с клиническими случаями. 4-е издание. Academic Press, 2015 [Электронные книги Google]

Коццани И. и Дайнес Э. Biochimica degli alimenti e della nutrizione. Piccin Editore, 2006

Нельсон Д.Л., Кокс М.М. Ленингер. Основы биохимии. 4-е издание. W.H. Фримен и компания, 2004 г.

Rawn J.D. Biochimica. Мак Гроу-Хилл, Нил Паттерсон Паблишерс, 1990 г.

Розенталь М.Д., Глю Р.Х. Медицинская биохимия: метаболизм человека в условиях здоровья и болезней. John Wiley & Sons, INC., Публикация, 2009 г.

Стипанук М.Х., Кодилл М.А. Биохимические, физиологические и молекулярные аспекты питания человека. 3-е издание. Elsevier Health Sciences, 2013 [Электронные книги Google]

.

Протеом человека в кишечнике


И НЕ

Поле
Все Имя гена Класс белка Uniprot ключевое слово Хромосома Внешний идентификатор Оценка надежности ткань (IHC) Оценка надежности мышиный мозг Оценка надежности клеток (ICC) Белковый массив (PA) Вестерн-блоттинг (WB) Иммуногистохимия (IHC) Иммуноцитохимия (ICC) Местоположение секретома Локация субклеточной аннотации (ICC) Субклеточная аннотация (ICC) (ICC) Экспрессия ткани (IHC) Категория ткани (РНК) Категория линии клеток (РНК) Категория рака (РНК) Категория области мозга (РНК) Категория клеток крови (РНК) Категория клеток крови (РНК) Категория мозга мыши (РНК) Свинья категория головного мозга (РНК) Прогностический рак Метаболический путьСводка доказательствUniProt доказательствоНеXtPRO доказательстваСвидетельства HPAMS доказательстваС антителамиИмеет данные о белкахСортировать по

Класс
, антигенные белки группы крови, гены, связанные с раком, гены-кандидаты, гены сердечно-сосудистых заболеваний, маркеры CD, белки, связанные с циклом лимонной кислоты, гены, связанные с заболеваниями, ферменты, одобренные FDA, рецепторы, сопряженные с G-белками. белки Рибосомные белки Белки, родственные РНК-полимеразе Факторы транскрипции Транспортеры Ионные каналы, управляемые напряжением

Подкласс

Класс
Биологический процесс Молекулярная функция Болезнь

Ключевое слово

Хромосома
12345678910111213141516171819202122MTUnmappedXY

Надежность
ПовышеннаяПоддерживается УтвержденоНеопределено

Надежность
Поддерживается Одобрено

Надежность
ПовышеннаяПоддерживается УтвержденоНеопределено

Подтверждение
Поддерживается УтвержденоНеопределено

Validation
Enhanced - CaptureEnhanced - GeneticEnhanced - IndependentEnhanced - OrthogonalEnhanced - РекомбинантныйПоддерживаемыйПодтвержденныйНеопределенный

Validation
Enhanced - IndependentEnhanced - OrthogonalSupportedApprovedUncertain

Валидация
Enhanced - GeneticEnhanced - IndependentEnhanced - РекомбинантнаяПоддерживается УтвержденоНеопределено

Аннотация
Внутриклеточно и мембранно, секретно - неизвестное местоположение, секретируется в мозге, секретируется в женской репродуктивной системе, секретируется в мужской репродуктивной системе, секретируется в других тканях, секретируется в кровь, секретируется в пищеварительную систему, секретируется во внеклеточном матриксе

Расположение
актина filamentsAggresomeCell JunctionsCentriolar satelliteCentrosomeCleavage furrowCytokinetic bridgeCytoplasmic bodiesCytosolEndoplasmic reticulumEndosomesFocal адгезия sitesGolgi apparatusIntermediate filamentsLipid dropletsLysosomesMicrotubule endsMicrotubulesMidbodyMidbody ringMitochondriaMitotic spindleNuclear bodiesNuclear membraneNuclear specklesNucleoliNucleoli фибриллярный centerNucleoplasmPeroxisomesPlasma membraneRods & RingsVesicles

Поисковые запросы
РасширенныйПоддерживаемый УтвержденоНеизвестноВариация интенсивностиПространственная вариацияКорреляция интенсивности клеточного циклаПространственная корреляция клеточного циклаБиологический цикл клетокПользовательские данные, зависящие от клеточного циклаМультилокализацияЛокализация 1Локализация 2Локализация 3Локализация 4Локализация 5Локализация 6Главное местоположениеДополнительное местоположение

Расположение
AnyActin filamentsAggresomeCell JunctionsCentriolar satelliteCentrosomeCleavage furrowCytokinetic bridgeCytoplasmic bodiesCytosolEndoplasmic reticulumEndosomesFocal адгезия sitesGolgi apparatusIntermediate filamentsLipid dropletsLysosomesMicrotubule endsMicrotubulesMidbodyMidbody ringMitochondriaMitotic spindleNuclear bodiesNuclear membraneNuclear specklesNucleoliNucleoli фибриллярный centerNucleoplasmPeroxisomesPlasma membraneRods & RingsVesicles

Клеточная линия
анйа-431A549AF22ASC TERT1BJCACO-2EFO-21FHDF / TERT166HaCaTHAP1HBEC3-KTHBF TERT88HDLM-2HEK 293HELHeLaHep G2HTCEpiHTEC / SVTERT24-BHTERT-HME1HUVEC TERT2K-562LHCN-M2MCF7NB-4PC-3REHRH-30RPTEC TERT1RT4SH-SY5YSiHaSK-MEL-30THP-1U-2 OSU- 251 MG

Ткань
AnyAdipose tissueAdrenal glandAppendixBone marrowBreastBronchusCartilageCaudateCerebellumCerebral cortexCervix, uterineChoroid plexusColonDorsal rapheDuodenumEndometriumEpididymisEsophagusEyeFallopian tubeGallbladderHairHeart muscleHippocampusHypothalamusKidneyLactating breastLiverLungLymph nodeNasopharynxOral mucosaOvaryPancreasParathyroid glandPituitary glandPlacentaProstateRectumRetinaSalivary glandSeminal vesicleSkeletal muscleSkinSmall intestineSmooth muscleSoft tissueSole из footSpleenStomachSubstantia nigraTestisThymusThyroid glandTonsilUrinary bladderVagina

Тип ячейки

Выражение
Не обнаружено Низкое Среднее Высокое

Ткань
AnyAdipose tissueAdrenal glandBloodBone marrowBrainBreastCervix, uterineDuctus deferensEndometriumEpididymisEsophagusFallopian tubeGallbladderHeart muscleIntestineKidneyLiverLungLymphoid tissueOvaryPancreasParathyroid glandPituitary glandPlacentaProstateRetinaSalivary glandSeminal vesicleSkeletal muscleSkinSmooth muscleStomachTestisThyroid glandTongueUrinary bladderVagina

Категория
Обогащенная ткань Обогащенная группа Улучшенная ткань Низкая тканевая специфичность Не обнаружено Обнаружено у всех Обнаружено во многих Обнаружено в некоторых Обнаружено в одиночном Максимально выражено

Клеточная линия
анйа-431A549AF22AN3-CAASC diffASC TERT1BEWOBJBJ hTERT + BJ hTERT + SV40 большой Т + BJ hTERT + SV40 большой Т + RasG12VCACO-2CAPAN-2DaudiEFO-21FHDF / TERT166HaCaTHAP1HBEC3-KTHBF TERT88HDLM-2HEK 293HELHeLaHep G2HHSteCHL-60HMC-1HSkMCHTCEpiHTEC / SVTERT24-BHTERT-HME1HUVEC TERT2K -562Karpas-707LHCN-M2MCF7MOLT-4NB-4NTERA-2PC-3REHRH-30RPMI-8226RPTEC TERT1RT4SCLC-21HSH-SY5YSiHaSK-BR-3SK-MEL-30T-47dTHP-1T -266 / 84У-698У-87 МГУ-937WM-115

Категория
Клеточная линия обогащена Группа обогащена Линия клеток улучшена Низкая специфичность линии клеток Не обнаружено Обнаружено во всех Обнаружено во многих Обнаружено в некоторых Обнаружено в одиночных Наибольшая экспрессия

Рак
ЛюбойРак грудиРак шейкиКолоректальный ракРак эндометрияГлиомаРак головы и шеиРак печениРак легкихМеланомаРак яичниковРак поджелудочной железыРак предстательной железыРак почкиРак желудкаРак тестостеронаРак щитовидной железыРак уротелия

Категория
Обогащенная раком Группа обогащеннаяРак усиленная Низкая специфичность рака Не обнаружено Обнаружено у всех Обнаружено во многих Обнаружено в некоторых Обнаружено в одиночном Максимально выражено

Область мозга
Любая Амигдала Базальные ганглии Мозжечок Кора головного мозга Формирование Гиппокампа Гипоталамус Средний мозг Обонятельная область Мост и продолговатый мозг Таламус

Категория
Обогащенная по региону Обогащенная по группе Улучшенная по региону Низкая специфичность по региону Не обнаружено Обнаружено во всех Обнаружено во многих Обнаружено в некоторых Обнаружено в одиночном Максимально выражено

Тип клеток
AnyBasophilClassical monocyteEosinophilGdT-cellIntermediate monocyteMAIT T-cellMemory B-cellMemory CD4 T-cellMemory CD8 T-cellMyeloid DCNaive B-cellNaive CD4 T-cellNaive CD8 T-cellNeutrophil-DCM-PBT-клеткаNeutrophil-classic-PBT

Категория
Тип клеток обогащенный Группа обогащенный Тип клетки улучшенный Низкая специфичность типа клеток Не обнаружено Обнаружено во всех Обнаружено во многих Обнаружено в некоторых Обнаружено в одиночном Максимально выражено

Клеточная линия
AnyB-клетки Дендритные клетки Гранулоциты МоноцитыNK-клетки Т-клетки

Категория
Линия обогащенная Группа обогащенная Линия расширенная Низкая специфичность линии Не обнаружено Обнаружено во всех Обнаружено во многих Обнаружено в одиночной Наивысшая экспрессия

Область мозга
AnyAmygdalaБазальные ганглии мозжечокКора большого мозга мозолистое тело Формирование гиппокампа Гипоталамус Средний мозг Обонятельная область Гипофиз Мосты и мозговое вещество РетинаТаламус

Категория
Обогащенная по региону Обогащенная по группе Улучшенная по региону Низкая специфичность по региону Не обнаружено Обнаружено во всех Обнаружено во многих Обнаружено в некоторых Обнаружено в одиночном Максимально выражено

Область мозга
AnyAmygdalaНазальные ганглии мозжечокКора большого мозга мозолистое тело Образование гиппокампа Гипоталамус Средний мозг Обонятельная область Гипофиз Мосты и продолговатый мозг Ретина Спинной мозг Таламус

Категория
Обогащенная по региону Обогащенная по группе Улучшенная по региону Низкая специфичность по региону Не обнаружено Обнаружено во всех Обнаружено во многих Обнаружено в некоторых Обнаружено в одиночном Максимально выражено

Рак
Рак молочной железыРак маткиКолоректальный ракКолоректальный ракРак эндометрияГлиомаРак головы и шеиРак печениРак легкихРак легкихМеланомаРак яичниковРак поджелудочной железыРак предстательной железыРак почкиРак почкиРак почкиРак желудкаРак тестаРак щитовидной железы

Рак уротелия

Прогноз
Благоприятный Не благоприятный

Путь
Гидролиз ацил-КоА Метаболизм ацилглицеридов Аланин; метаболизм аспартата и глутамата, метаболизм аминосахаров и нуклеотидных сахаров, биосинтез аминоацил-тРНК, метаболизм андрогенов, метаболизм арахидоновой кислоты, метаболизм аргинина и пролина, метаболизм скорбатов и альдаратов, бета-окисление жирных кислот с разветвленной цепью (митохондриальные) (митохондриальные), бета-ненасыщенные жирные кислоты, окисление бета-ненасыщенных жирных кислот, бета-ненасыщенные 6 диоксидных кислот. диненасыщенные жирные кислоты (n-6) (пероксисомальные) Бета-окисление жирных кислот с четной цепью (митохондриальные) Бета-окисление жирных кислот с четной цепью (пероксисомальные) Бета-окисление жирных кислот с нечетной цепью (митохондриальные) Бета-окисление фитановых кислот кислотное (пероксисомальное) Бета-окисление полиненасыщенных жирных кислот (митохондриальное) Бета-окисление ненасыщенных жирных кислот (n-7) (митохондриальное) Бета-окисление ненасыщенных жирных кислот (n-7) (пероксисомальное) Бета-окисление ненасыщенных жирных кислот ( n-9) (митохондрии) Бета-окисление ненасыщенных жирных кислот (n-9) (пероксисомальный) Метаболизм бета-аланина Биосинтез желчных кислот Рециркуляция желчных кислот Биоптерин me таболизм, метаболизм биотина, биосинтез группы крови, метаболизм бутаноатов, метаболизм C5-разветвленной двухосновной кислоты, карнитиновый челнок (цитозольный), карнитиновый челнок (эндоплазматический ретикуляр), карнитиновый челнок (митохондриальный), карнитиновый челнок (пероксисомальный), холестериновый, метаболический путь, биосинтез холестерина, биосинтез холестерина, путь биосинтеза, метаболизм, холестерин, биосинтез холестерина, путь биосинтеза, метаболизм, метаболизм Биосинтез / гепарансульфат Деградация хондроитинсульфата Синтез CoA Метаболизм цистеина и метионина Метаболизм лекарственных препаратов Метаболизм эстрогенов Метаболизм эфирных липидов Реакции обмена / спроса Активация жирных кислот (цитозольный) Активация жирных кислот (эндоплазматическая ретикулярная) биосинтез жирных кислот (цитозольный синтез) биосинтез жирных кислот биосинтез (ненасыщенные) Десатурация жирных кислот (четная цепь) Десатурация жирных кислот (нечетная цепь) Удлинение жирных кислот (четная цепь) Удлинение жирных кислот (нечетная цепь) Окисление жирных кислот Метаболизм жирных кислот Формирование d гидролиз сложных эфиров холестерина, метаболизм фруктозы и маннозы, метаболизм галактозы, биосинтез глюкокортикоидов, метаболизм глутатиона, метаболизм глицеролипидов, метаболизм глицерофосфолипидов, глицин; серин и треонин metabolismGlycolysis / GluconeogenesisGlycosphingolipid биосинтез-ganglio seriesGlycosphingolipid биосинтез-Globo seriesGlycosphingolipid биосинтез-лакто и neolacto seriesGlycosphingolipid metabolismGlycosylphosphatidylinositol (GPI) -anchor biosynthesisHeme degradationHeme synthesisHeparan сульфат degradationHistidine metabolismInositol фосфат metabolismIsolatedKeratan сульфат biosynthesisKeratan сульфат degradationLeukotriene metabolismLinoleate metabolismLipoic кислота metabolismLysine metabolismMetabolism из другой аминокислоты acidsMetabolism ксенобиотиков пути цитохром P450 Разное Метаболизм N-гликанов Метаболизм никотинатов и никотинамидов Метаболизм азота Метаболизм нуклеотидов Метаболизм O-гликанов Метаболизм жирных кислот омега-3 Метаболизм жирных кислот Омега-6 Метаболизм жирных кислот Окислительное фосфорилированиеПантотенат и КоА биосинтез Пуроненатный путь метаболизм глюконатина тирозин и триптофан biosynthesisPhosphatidylinositol фосфат metabolismPool reactionsPorphyrin metabolismPropanoate metabolismProstaglandin biosynthesisProtein assemblyProtein degradationProtein modificationPurine metabolismPyrimidine metabolismPyruvate metabolismRetinol metabolismRiboflavin metabolismROS detoxificationSerotonin и мелатонина biosynthesisSphingolipid metabolismStarch и сахароза metabolismSteroid metabolismSulfur metabolismTerpenoid магистральная biosynthesisThiamine metabolismTransport reactionsTriacylglycerol synthesisTricarboxylic цикл кислота и глиоксилат / дикарбоксилат metabolismTryptophan metabolismTyro

.

Переваривание белков

Пищевые белки - это очень большие сложные молекулы, которые не могут быть всасывается из кишечника.
Для усвоения пищевые белки должны перевариваться до небольших простых молекулы (аминокислоты), которые легко всасываются из кишечника.

I-пищеварение в желудке

Переваривание белков начинается в желудке с желудочного сока.

1- Роль желудочного HCl

  • Вызывает денатурацию белков.
  • Он превращает белки в метапротеины, которые легко усваиваются.
  • Активирует пепсиноген до пепсина.
  • Делает pH в желудке подходящим для действия пепсина.

2- Пепсин

  • Это эндопептидаза, действующая на центральную пептидная связь, в которой аминогруппа принадлежит ароматической амино кислоты e.грамм. фенилаланин, тирозин и триптофан.
  • Он секретируется в неактивной форме, называемой пепсиноген.
  • Оптимальный уровень pH: 1,5-2,2
  • Активируется HCl, а затем автоактивацией.

3- Реннин

  • Это фермент свертывания молока.
  • Присутствует в желудках младенцев. и молодняк.
  • Его оптимальный pH: 4
  • Действует на казеин, превращая его в растворимый параказеин, который, в свою очередь, связывает ионы кальция, образуя нерастворимые параказеинат кальция. Затем параказеинат кальция переваривается. пепсином.

4-желатиназа

Это фермент, разжижающий желатин.
Конечными продуктами переваривания белков в желудке являются протеозы, пептоны и крупные полипептиды.

II- Пищеварение в тонком кишечнике

Переваривание белков в тонком кишечнике завершается протеолитические ферменты, присутствующие в соках поджелудочной железы и кишечника.

А.Панкреатический сок

1-Трипсин

  • Это эндопептидаза, гидролизующая центральная пептидная связь, в которой карбоксильная группа принадлежит основные аминокислоты, например аргинин, лизин и гистидин.
  • Он секретируется в неактивной форме, называемой трипсиноген.
  • Его оптимальный pH: 8
  • Активируется ферментом энтерокиназой. затем по автоактивации.

2-Химотрипсин

  • Это эндопептидаза, гидролизующая центральная пептидная связь, в которой карбоксильная группа принадлежит ароматические аминокислоты.
  • Он секретируется в неактивной форме, называемой химотрипсиноген.
  • Активируется трипсином.
  • Его оптимальный pH: 8

3- Эластаз

  • Это эндопептидаза, действующая на пептид. связи, образованные глицином, аланином и серином.
  • Он секретируется в неактивной форме, называемой proelatase.
  • Активируется трипсином.
  • Переваривает эластин и коллаген.
  • Его оптимальный pH: 8

4-карбоксипептидаза

  • Это экзопептидаза, гидролизующая терминальная (периферическая) пептидная связь на карбоксильном конце (конец) полипептидной цепи.
  • Он секретируется в неактивной форме, называемой прокарбоксипептидаза.
  • Активируется трипсином.
  • Его оптимальный pH: 7,4

B. Кишечный сок

1-аминопептидаза

  • Это экзопептидаза, которая действует на терминальная пептидная связь на аминоконце полипептида цепь.
  • Высвобождает одну аминокислоту

2-трипептидаза

  • Действует на трипептиды
  • Он высвобождает одну аминокислоту и дипептид

3-дипептидаза

  • Действует на дипептиды
  • Высвобождает 2 аминокислоты

Конечные продукты переваривания белков в тонком кишечнике аминокислоты

Поглощение белка

- Это активный процесс, требующий энергии.
- Необходимая энергия получается за счет гидролиза АТФ.
- Это происходит в тонком кишечнике.
- Быстрая абсорбция аминокислот в двенадцатиперстной и тощей кишках, но медленно в подвздошной кишке.

Механизмы всасывания аминокислот

Есть два механизма всасывания аминокислот.
1- Транспортная система белков-носителей
2- Транспортная система глутатиона ( Глутамиловый цикл)

1- Транспортная система белков-носителей

  • Это основная система для аминокислот абсорбция.
  • Это активный процесс, требующий энергии.
  • Необходимая энергия id, полученная из АТФ.
  • Поглощение одной молекулы аминокислоты нужна одна молекула АТФ.
  • Имеется 7 белков-носителей, один для каждая группа аминокислот.
  • Каждый белок-носитель должен размещать один для аминокислоты и один для Na + .
  • Совместно переносит аминокислоту и Na + из просвета кишечника в цитозоль слизистой оболочки кишечника клетки.
  • Поглощенная аминокислота переходит в портальная циркуляция, а Na + экструдируется из ячейка взамен на K + натриевым насосом.

(белок-носитель Транспортная система)

2- Транспортная система глутатиона ( Глутамиловый цикл)

  • Глутатион используется для транспортировки аминокислот кислоты из просвета кишечника в цитозоль слизистой оболочки кишечника клетки.
  • Это активный процесс, требующий энергии.
  • Необходимая энергия id, полученная из АТФ.
  • Поглощение одной молекулы аминокислоты требуется 3 молекулы АТФ.
  • Глутатион реагирует с аминокислотой в присутствие глутамилтранспептидазы с образованием глутамиламина кислота.
  • глутамиловая аминокислота высвобождает аминокислоту в цитозоле клеток слизистой оболочки кишечника с образованием 5-оксопролин, который используется для регенерации глутатиона до начать еще один виток цикла.

Оксопролинурия

Это заболевание, вызванное дефектом глутатиона. фермент синтетаза
Он характеризуется накоплением 5-оксопролина в крови и следовательно, выводится с мочой. Это связано с умственной отсталостью.

Глутатион транспортная система ( Глутамиловый цикл)

.

Смотрите также

MAXCACHE: 0.84MB/0.00054 sec